Vědci MU vyvinuli novou metodu zkoumání biomolekul

Biochemici z Přírodovědecké fakulty MU udělali podstatný krok k lepšímu poznání pohybu biomolekul v reálném čase. Podařilo se jim vyvinout novou metodu jejich pozorování, která umožní přesněji zkoumat jejich vlastnosti a v budoucnu například předcházet nežádoucím účinkům léků. Postup vyvinutý ve spolupráci s vědci z Heyrovského ústavu fyzikální chemie v Praze zaujal i prestižní americký vědecký časopis The Journal of the American Chemical Society, který o něm v nedávné době informoval.

Vědci z Ústavu experimentální biologie Masarykovy univerzity zkonstruovali mutantní proteiny, které je možné specifickým způsobem označit molekulární sondou. Přes ni lze pak sledovat dění kolem proteinu. Díky tomu poté mohli velmi přesně změřit rychlost vody, která protein obklopuje. V čem je zjištění tohoto parametru tak přínosné? „Voda funguje v proteinech a v enzymatických reakcích jako rozpouštědlo. Ovlivňuje rychlost, se kterou protein katalyzuje chemické reakce, nebo interaguje s malými molekulami, a proto jde o velmi podstatnou veličinu,“ vysvětluje členka výzkumného týmu Andrea Fořtová.

Před biochemiky z Masarykovy univerzity se o podobný úspěch s využitím obdobné experimentální techniky pokoušely i jiné vědecké týmy, žádný však nedosáhl tak přesných výsledků. Kolem proteinu se totiž pohybuje větší množství nenavázaných sond a ty výsledky měření zkreslují. Až spoluprací Ústavu experimentální biologie a Heyrovského ústavu fyzikální chemie se podařilo dosáhnout stavu, kdy je na jedné molekule proteinu navázána pouze jedna sonda, a měření tak nic neruší. „V naší studii jsme stanovili rychlost pohybu vod s vysokou přesností. Ukázalo se, že pohyb vod je mnohem pomalejší, než se uvádělo v některých dříve publikovaných pracích,“ upozorňuje Jiří Damborský, jenž výzkum za Masarykovu univerzitu vedl.

Spolupráce s Heyrovského ústavem funguje tak, že v Brně se připravují vzorky proteinů, které následně putují do laboratoří v Praze, kde mají speciální přístrojové vybavení. „Tam je naši kolegové aktivovali pikosekundovým laserem, provedli měření a zase nám je vrátili zpět, protože vzorky nebyly dostatečně čisté. Po mnoha neúspěšných pokusech a optimalizacích se nám podařilo všechny nenavázané sondy odstranit a získat přesná data,“ přibližuje docent Damborský.

Optimalizace však není záležitostí dne, jak by se mohlo zdát. Příprava jednoho vzorku, jímž byly proteiny z půdní bakterie a bakterie osidlující kořeny sóji, trvá asi tři měsíce. Mravenčí práce se tak poprvé zúročila až v říjnu 2006, tedy více než dva roky po tom, co výzkum odstartoval. Znovu se však potvrdila prospěšnost vzniku týmů, v nichž spolupracují specialisté z příbuzných oborů. V tomto duchu se do projektu nyní zapojila i výzkumná skupina Kamila Parucha z Ústavu chemie Přírodovědecké fakulty MU, která bude chemicky syntetizovat nové typy sond.

Nově vyvinutá metoda otvírá možnosti studia procesů probíhajících v buňkách živých organismů, které nelze jinou laboratorní technikou měřit. Pochopení těchto procesů je důležité pro vývoj nových materiálů, léčiv a biotechnologií. „Praktické využití se dá demonstrovat na lécích. Dobrý lék by měl působit jenom tam, kde je to žádoucí. V těle pacienta existuje cílový protein, se kterým má léčivo interagovat, aby se vyvolal léčivý efekt. U řady přípravků však aktivní látka reaguje jak s cílovým, tak s mnoha dalšími proteiny, a proto je léčba méně účinná nebo se u pacienta projeví nežádoucími účinky. Abychom dosáhli vysoce specifické interakce mezi léčivem a cílovým proteinem, potřebujeme vědět, jak procesy v buňkách živých organismů na molekulární úrovni fungují,“ říká Damborský. Přehnaný optimismus však krotí. „Mezi základním poznáním a tím, že si budeme moci v lékárně koupit nový lék, je obrovská prodleva, během které se musí provést velké množství dílčích kroků. Vývoj a ověření nového léku trvá až patnáct let,“ míní. Každý takový dílčí úspěch však posunuje výzkum o krok dál.